Capitolul 2. Structura și funcțiile proteinelor Proteinele sunt compuși organici cu conținut de azot molecular înalt, formați din aminoacizi legați în lanțuri polipeptidice folosind legături peptidice și având o organizare structurală complexă

Funcționarea proteinelor Fiecare proteină individuală, care are o structură și o conformație primară unică, are, de asemenea, o funcție unică care o diferențiază de toate celelalte proteine. Un set de proteine ​​individuale îndeplinește multe sarcini diverse și complexe într-o celulă.

Modificări post-translaționale ale proteinelor Multe proteine ​​sunt sintetizate într-o formă inactivă (precursori) și, după convergența cu ribozomii, suferă modificări structurale postsintetice. Aceste modificări conformaționale și structurale în lanțurile polipeptidice au primit

Niveluri de studiu al metabolismului Niveluri de studiu al metabolismului:1. Întregul organism.2. Organe izolate (perfuzate).3. Secţiuni de ţesut.4. Culturi celulare.5. Omogenate tisulare.6. Organele celulare izolate.7. Nivelul molecular (enzime purificate, receptori și

Digestia proteinelor în tractul gastrointestinal Digestia proteinelor începe în stomac sub acțiunea enzimelor din sucul gastric. Se secretă până la 2,5 litri pe zi și se deosebește de alte sucuri digestive prin reacția sa foarte acidă, datorită prezenței

Defalcarea proteinelor în țesuturi se realizează cu ajutorul enzimelor lizozomale proteolitice catepsine. După structură centru activ secretă cisteină, serină, carboxil și metaloproteină catepsine. Rolul catepsinelor:1. crearea de active biologic

Rolul ficatului în metabolismul aminoacizilor și proteinelor Ficatul joacă un rol central în metabolismul proteinelor și al altor compuși care conțin azot. Îndeplinește următoarele funcții: 1. sinteza proteinelor plasmatice specifice: - sintetizate în ficat: 100% albumine, 75 – 90% β-globuline, 50%

Caracteristicile proteinelor din serul din sânge Proteinele sistemului complement - acest sistem include 20 de proteine ​​care circulă în sânge sub formă de precursori inactivi. Activarea lor are loc sub influența unor substanțe specifice cu activitate proteolitică.

Structura chimică a proteinelor este reprezentată de alfa aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică. La organismele vii, compoziția este determinată de codul genetic. În procesul de sinteză, în majoritatea cazurilor, se folosesc 20 de aminoacizi de tip standard. Multele lor combinații formează molecule de proteine ​​cu o mare varietate de proprietăți. Resturile de aminoacizi sunt adesea supuse modificărilor post-translaționale. Ele pot apărea înainte ca proteina să înceapă să-și îndeplinească funcțiile și în timpul activității sale în celulă. În organismele vii, mai multe molecule formează adesea complexe complexe. Un exemplu este asocierea fotosintetică.

Scopul conexiunilor

Proteinele sunt considerate o componentă importantă a nutriției umane și animale datorită faptului că organismul lor nu poate sintetiza toți aminoacizii necesari. Unele dintre ele ar trebui să vină cu alimente proteice. Principalele surse de compuși sunt carnea, nucile, laptele, peștele și cerealele. Într-o măsură mai mică, proteinele sunt prezente în legume, ciuperci și fructe de pădure. În timpul digestiei prin enzime, proteinele consumate sunt descompuse în aminoacizi. Ele sunt deja folosite în biosinteza propriilor proteine ​​în organism sau sunt supuse unei defalcări suplimentare pentru a obține energie.

Context istoric

Secvența structurii proteinei insulinei a fost determinată mai întâi de Frederij Senger. Pentru munca sa a primit Premiul Nobelîn 1958. Sanger a folosit metoda de secvențiere. Utilizând difracția cu raze X, au fost obținute ulterior structuri tridimensionale ale mioglobinei și hemoglobinei (la sfârșitul anilor 1950). Lucrarea a fost realizată de John Kendrew și Max Perutz.

Structura moleculei de proteine

Include polimeri liniari. Ei, la rândul lor, constau din resturi de alfa aminoacizi, care sunt monomeri. În plus, structura proteinei poate include componente de natură non-aminoacizi și reziduuri modificate de aminoacizi. La desemnarea componentelor se folosesc abrevieri de 1 sau 3 litere. Un compus care conține de la două până la câteva zeci de reziduuri este adesea denumit „polipeptidă”. Ca urmare a interacțiunii grupării alfa-carboxil a unui aminoacid cu gruparea alfa-amino a altuia, apar legături (în timpul formării structurii proteinei). Capetele C- şi N-terminale ale compusului se disting, în funcţie de ce grupă a restului de aminoacid este liberă: -COOH sau -NH2. În procesul de sinteză a proteinelor pe ribozom, primul reziduu terminal este de obicei un reziduu de metionină; cele ulterioare sunt atașate de capătul C-terminal al celor precedente.

Niveluri de organizare

Au fost propuși de Lindrem-Lang. În ciuda faptului că această diviziune este considerată oarecum depășită, este încă folosită. S-a propus să se distingă patru niveluri de organizare a conexiunii. Structura primară a unei molecule de proteine ​​este determinată de codul genetic și de caracteristicile genei. Nivelurile mai ridicate sunt caracterizate prin formarea în timpul plierii proteinelor. Structura spațială a unei proteine ​​este determinată ca întreg de lanțul de aminoacizi. Cu toate acestea, este destul de labil. Poate fi influențată de factori externi. În acest sens, este mai corect să vorbim despre conformația compusului care este cea mai favorabilă și de preferat energetic.

Nivelul 1

Este reprezentată de o secvență de resturi de aminoacizi ale unui lanț polipeptidic. De regulă, este descris folosind notații cu una sau trei litere. Structura primară a proteinelor este caracterizată de combinații stabile de reziduuri de aminoacizi. Ei îndeplinesc sarcini specifice. Astfel de „motive conservatoare” rămân păstrate în timpul evoluției speciilor. Ele pot fi adesea folosite pentru a prezice problema unei proteine ​​necunoscute. Prin evaluarea gradului de similaritate (omologie) în lanțurile de aminoacizi din diferite organisme, este posibil să se determine distanța evolutivă formată între taxonii care alcătuiesc aceste organisme. Structura primară a proteinelor este determinată prin secvențiere sau prin complexul original al ARNm-ului său folosind un tabel de coduri genetice.

Comandarea locală a unei secțiuni de lanț

Acesta este următorul nivel de organizare - structura secundară a proteinelor. Există mai multe tipuri. Ordinea locală a unei porțiuni a unui lanț polipeptidic este stabilizată prin legături de hidrogen. Cele mai populare tipuri sunt:

Structura spațială

Structura terțiară a proteinelor include elemente de nivelul anterior. Ele sunt stabilizate prin diferite tipuri de interacțiuni. Legăturile hidrofobe sunt de cea mai mare importanță. Stabilizarea presupune:

• Interacțiuni covalente.
• Legături ionice formate între grupările laterale de aminoacizi care au sarcini opuse.
• Interacțiuni cu hidrogen.
• Legături hidrofobe. În procesul de interacțiune cu elementele înconjurătoare H2O, proteina se pliază astfel încât grupările laterale nepolare de aminoacizi sunt izolate din soluția apoasă. Pe suprafața moleculei apar grupări hidrofile (polare).

Structura terțiară a proteinelor este determinată prin metode de rezonanță magnetică (nucleară), anumite tipuri de microscopie și alte metode.

Principiul de pozare

Cercetările au arătat că este convenabil să se identifice încă un nivel între nivelurile 2 și 3. Se numește „arhitectură”, „motiv de așezare”. Este determinată de poziția relativă a componentelor structurii secundare (catenele beta și elice alfa) în limitele unui globul compact - domeniul proteic. Poate exista independent sau poate fi inclusă într-o proteină mai mare împreună cu altele similare. S-a stabilit că motivele de styling sunt destul de conservatoare. Ele se găsesc în proteine ​​care nu au relații nici evolutive, nici funcționale. Definiția arhitecturii este baza clasificării raționale (fizice).

Organizarea domeniului

La poziție relativă Mai multe lanțuri de polipeptide dintr-un complex proteic formează structura cuaternară a proteinelor. Elementele care o alcătuiesc se formează separat pe ribozomi. Numai după terminarea sintezei, această structură proteică începe să se formeze. Poate conține atât lanțuri polipeptidice diferite, cât și identice. Structura cuaternară a proteinelor este stabilizată datorită acelorași interacțiuni ca la nivelul anterior. Unele complexe pot include câteva zeci de proteine.

Structura proteinelor: sarcini protectoare

Polipeptidele citoscheletului, acționând într-un fel ca întărire, dau forma multor organele și participă la schimbarea acesteia. Proteinele structurale oferă protecție organismului. De exemplu, colagenul este o astfel de proteină. Formează baza în substanța intercelulară a țesuturilor conjunctive. Keratina are și o funcție protectoare. Formează baza coarnelor, penelor, părului și altor derivați ai epidermei. Când proteinele leagă toxinele, în multe cazuri are loc detoxifierea. Așa se realizează sarcina de protecție chimică a organismului. Enzimele hepatice joacă un rol deosebit de important în procesul de neutralizare a toxinelor din corpul uman. Sunt capabili să descompună otravurile sau să le transforme în formă solubilă. Acest lucru facilitează transportul mai rapid din corp. Proteinele prezente în sânge și în alte fluide corporale oferă apărare imună prin declanșarea unui răspuns atât la atacul patogenului, cât și la răni. Imunoglobulinele (anticorpi și componente ale sistemului complementului) sunt capabile să neutralizeze bacteriile, proteinele străine și virușii.

Mecanism de reglementare

Moleculele de proteine, care nu acționează nici ca sursă de energie, nici ca material de construcție, controlează multe procese intracelulare. Astfel, datorită acestora, traducerea, transcripția, felierea și activitatea altor polipeptide sunt reglate. Mecanismul de reglare se bazează pe activitatea enzimatică sau se manifestă datorită legării specifice de alte molecule. De exemplu, factorii de transcripție, polipeptidele activatoare și proteinele represoare sunt capabile să controleze intensitatea transcripției genelor. Procedând astfel, ei interacționează cu secvențele de reglare a genelor. Cel mai important rol în controlul cursului proceselor intracelulare este atribuit proteinelor fosfatazelor și proteinelor kinazelor. Aceste enzime declanșează sau inhibă activitatea altor proteine ​​prin adăugarea sau îndepărtarea grupărilor fosfat din ele.

Sarcina de semnal

Este adesea combinată cu funcția de reglementare. Acest lucru se datorează faptului că multe polipeptide intracelulare, precum și extracelulare pot transmite semnale. Factorii de creștere, citokinele, hormonii și alți compuși au această capacitate. Steroizii sunt transportați prin sânge. Interacțiunea hormonului cu receptorul acționează ca un semnal care declanșează răspunsul celular. Steroizii controlează conținutul de compuși din sânge și celule, reproducerea, creșterea și alte procese. Un exemplu este insulina. Reglează nivelul de glucoză. Interacțiunea celulelor se realizează prin compuși proteici semnal transmis prin substanța intercelulară.

Transportul elementelor

Proteinele solubile implicate în mișcarea moleculelor mici au o afinitate mare pentru substrat, care este prezent în concentrație crescută. De asemenea, au capacitatea de a-l elibera cu ușurință în zonele în care conținutul său este scăzut. Un exemplu este proteina de transport hemoglobina. Mută ​​oxigenul din plămâni către alte țesuturi, iar din acestea transferă dioxid de carbon. Unele proteine ​​membranare sunt, de asemenea, implicate în transportul moleculelor mici prin pereții celulari, modificându-le. Stratul lipidic al citoplasmei este impermeabil. Acest lucru previne difuzia moleculelor încărcate sau polare. Conexiunile de transport pe membrană sunt de obicei împărțite în purtători și canale.

Conexiuni de rezervă

Aceste proteine ​​formează așa-numitele rezerve. Se acumulează, de exemplu, în semințele de plante și ouăle de animale. Astfel de proteine ​​acționează ca o sursă de rezervă de materie și energie. Unii compuși sunt folosiți de organism ca rezervor de aminoacizi. Ei, la rândul lor, sunt precursori ai substanțelor active implicate în reglarea metabolismului.

Receptorii celulari

Astfel de proteine ​​pot fi localizate fie direct în citoplasmă, fie încorporate în perete. O parte a conexiunii primește semnalul. De regulă, este o substanță chimică și, în unele cazuri, un efect mecanic (întindere, de exemplu), lumină și alți stimuli. În procesul de expunere a unui semnal la un anumit fragment al moleculei - receptorul polipeptidic - încep modificările conformaționale ale acestuia. Ele provoacă o modificare a conformației restului părții care transmite stimulul altor componente ale celulei. Trimiterea unui semnal se poate face în diferite moduri. Unii receptori sunt capabili să catalizeze o reacție chimică, în timp ce alții acționează ca canale ionice care se închid sau se deschid sub influența unui stimul. Unii compuși leagă în mod specific moleculele mesager în interiorul celulei.

Polipeptide motorii

Există o întreagă clasă de proteine ​​care asigură mișcarea corpului. Proteinele motorii sunt implicate în contracția musculară, mișcarea celulelor și activitatea flagelilor și cililor. De asemenea, oferă transport direcțional și activ. Kinezinele și dineinele transportă molecule de-a lungul microtubulilor folosind hidroliza ATP ca sursă de energie. Acestea din urmă mută organele și alte elemente către centrozom din zonele celulare periferice. Kinesinele se deplasează în direcția opusă. Dineinele sunt, de asemenea, responsabile pentru activitatea flagelilor și a cililor.

Proteinele și funcțiile lor.

Să studiem substanțele de bază care formează corpul nostru. Unele dintre cele mai importante sunt proteinele.

Veverițe(proteine, polipeptide) – substanțe carbonice constând din înlănțuite aminoacizi. Ele sunt o parte esențială a tuturor celulelor.

Aminoacizi- compuși de carbon ale căror molecule conțin simultan grupări carboxil (-COOH) și amină (NH2).

Un compus format dintr-un număr mare de aminoacizi se numește - polipeptidă. Fiecare proteină este o polipeptidă în structura sa chimică. Unele proteine ​​constau din mai multe lanțuri polipeptidice. Majoritatea proteinelor conțin în medie 300-500 de reziduuri de aminoacizi. Există mai multe proteine ​​naturale foarte scurte, lungi de 3-8 aminoacizi, și biopolimeri foarte lungi, lungi de peste 1500 de aminoacizi.

Proprietățile proteinelor sunt determinate de compoziția lor de aminoacizi, într-o secvență strict fixată, iar compoziția de aminoacizi, la rândul său, este determinată de codul genetic. La crearea proteinelor, se folosesc 20 de aminoacizi standard.

Structura proteinelor.

Există mai multe niveluri:

- Structura primara - determinată de ordinea alternanţei aminoacizilor din lanţul polipeptidic.

Douăzeci de aminoacizi diferiți pot fi asemănați cu 20 de litere ale alfabetului chimic, care alcătuiesc „cuvinte” lungi de 300-500 de litere. Cu 20 de litere poți scrie un număr nelimitat de astfel de cuvinte lungi. Dacă presupunem că înlocuirea sau rearanjarea a cel puțin unei litere dintr-un cuvânt îi conferă un nou sens, atunci numărul de combinații dintr-un cuvânt de 500 de litere va fi de 20.500.

Se știe că înlocuirea chiar și a unei unități de aminoacizi cu alta într-o moleculă de proteină îi schimbă proprietățile. Fiecare celulă conține câteva mii diferite tipuri molecule de proteine, iar fiecare dintre ele este caracterizată de o secvență strict definită de aminoacizi. Este ordinea de alternanță a aminoacizilor dintr-o moleculă de proteină dată care determină proprietățile fizico-chimice și biologice speciale ale acesteia. Cercetătorii sunt capabili să descifreze secvența de aminoacizi din moleculele lungi de proteine ​​și să sintetizeze astfel de molecule.

- Structura secundara– molecule proteice sub formă de spirală, cu distanțe egale între ture.

Între grupele N-Hși C=O situat pe viraje adiacente, apar legături de hidrogen. Ele se repetă de multe ori, ținând împreună rotațiile regulate ale spiralei.

- Structura terţiară– formarea unei spirale.

Această încurcătură se formează prin împletirea regulată a secțiunilor lanțului proteic. Grupurile de aminoacizi încărcate pozitiv și negativ sunt atrase și reunesc chiar și secțiuni larg separate ale lanțului proteic. Alte părți ale moleculei de proteine, purtând, de exemplu, radicali „hidrofobi” (hidrofobi), se apropie și ele.

Fiecare tip de proteină este caracterizat de propria sa formă de minge, cu îndoituri și bucle. Structura terțiară depinde de structura primară, adică de ordinea aminoacizilor din lanț.
- Structura cuaternară– o proteină compozită formată din mai multe lanțuri care diferă ca structură primară.
Combinând împreună, ele creează o proteină complexă care are nu numai o structură terțiară, ci și o structură cuaternară.

Denaturarea proteinelor.

Sub influența radiațiilor ionizante, a temperaturii ridicate, a agitației puternice, a valorilor extreme ale pH-ului (concentrația ionilor de hidrogen), precum și a unui număr de solvenți organici precum alcoolul sau acetona, proteinele își schimbă starea naturală. Se numește încălcarea structurii naturale a unei proteine denaturare. Marea majoritate a proteinelor își pierd activitatea biologică, deși structura lor primară nu se modifică după denaturare. Faptul este că în timpul procesului de denaturare, structurile secundare, terțiare și cuaternare, cauzate de interacțiunile slabe dintre reziduurile de aminoacizi, sunt perturbate, iar legăturile peptidice covalente (cu împărțirea electronilor) nu sunt rupte. Denaturarea ireversibilă poate fi observată atunci când proteina lichidă și limpede este încălzită ou de gaina: Devine dens și opac. Denaturarea poate fi, de asemenea, reversibilă. După eliminarea factorului de denaturare, multe proteine ​​sunt capabile să revină la forma lor naturală, adică. renatura.

Capacitatea proteinelor de a suferi modificări reversibile structura spatiala ca răspuns la acțiunea factorilor fizici sau chimici stă la baza iritabilității – cea mai importantă proprietate a tuturor ființelor vii.

Funcțiile proteinelor.

catalitic.

Sute de reacții biochimice au loc continuu în fiecare celulă vie. În timpul acestor reacții, are loc descompunerea și oxidarea nutrienților proveniți din exterior. Celula folosește energia nutrienților obținuți ca urmare a oxidării și produsele descompunerii acestora pentru a sintetiza diferiții compuși organici de care are nevoie. Apariția rapidă a unor astfel de reacții este asigurată de catalizatori biologici, sau acceleratori de reacție - enzime. Sunt cunoscute peste o mie de enzime diferite. Toți sunt veverițe.
Proteinele enzimatice accelerează reacțiile din organism. Enzimele sunt implicate în descompunerea moleculelor complexe (catabolism) și sinteza lor (anabolism), precum și în crearea și repararea sintezei ADN și ARN-șablon.

Structural.

Proteinele structurale ale citoscheletului, ca un fel de întărire, dau formă celulelor și multor organite și sunt implicate în schimbarea formei celulelor. Colagenul și elastina sunt componentele principale ale substanței intercelulare ale țesutului conjunctiv (de exemplu, cartilajul), iar o altă proteină structurală, keratina, este formată din păr, unghii, pene de pasăre și unele cochilii.

De protecţie.

1. Protecție fizică.(exemplu: colagenul este o proteină care formează baza substanței intercelulare a țesuturilor conjunctive)

1. Protecție chimică. Legarea toxinelor de către moleculele proteice asigură detoxifierea acestora. (exemplu: enzimele hepatice care descompun otrăvurile sau le transformă într-o formă solubilă, ceea ce facilitează eliminarea lor rapidă din organism)

1. Protecție imunitară. Organismul reacționează la pătrunderea bacteriilor sau virușilor în sângele animalelor și oamenilor producând proteine ​​speciale de protecție – anticorpi. Aceste proteine ​​se leagă de proteinele agenților patogeni care sunt străine organismului, suprimându-le astfel activitatea vitală. Pentru fiecare proteină străină, organismul produce „anti-proteine” speciale - anticorpi.

de reglementare.

Hormonii sunt transportați în sânge. Majoritatea hormonilor de origine animală sunt proteine ​​sau peptide. Legarea unui hormon de un receptor este un semnal care declanșează un răspuns în celulă. Hormonii reglează concentrațiile de substanțe din sânge și celule, creșterea, reproducerea și alte procese. Un exemplu de astfel de proteine ​​este insulină, care reglează concentrația de glucoză din sânge.

Celulele interacționează între ele folosind proteine ​​de semnalizare transmise prin substanța intercelulară. Astfel de proteine ​​includ, de exemplu, citokine și factori de creștere.

Citokine- molecule de informare peptidice mici. Acestea reglează interacțiunile dintre celule, determină supraviețuirea acestora, stimulează sau suprimă creșterea, diferențierea, activitatea funcțională și moartea celulară programată și asigură coordonarea acțiunilor sistemului imunitar, endocrin și nervos.

Transport.

Doar proteinele transportă substanțe în sânge, de exemplu, lipoproteinele(transfer grasime) hemoglobină(transport oxigen), transferină(transportul fierului) sau prin membrane - Na+,K+-ATPaza(transportul transmembranar opus al ionilor de sodiu și potasiu), Ca2+-ATPaza(pompând ionii de calciu din celulă).

Receptor.

Receptorii proteici pot fi localizați fie în citoplasmă, fie încorporați în membrana celulară. O parte a moleculei receptorului simte un semnal, cel mai adesea o substanță chimică, dar în unele cazuri stres mecanic ușor (cum ar fi întinderea) și alți stimuli.

Constructii

Animalele, în proces de evoluție, și-au pierdut capacitatea de a sintetiza zece aminoacizi deosebit de complecși, numiți aminoacizi esențiali. Le primesc gata făcute cu alimente vegetale și animale. Astfel de aminoacizi se găsesc în proteinele produselor lactate (lapte, brânză, brânză de vaci), ouă, pește, carne, precum și soia, fasole și alte plante. În tractul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoacizi, care sunt absorbiți în sânge și pătrund în celule. În celule, din aminoacizi gata preparate, se construiesc propriile proteine, caracteristice unui organism dat. Proteinele sunt o componentă esențială a tuturor structurilor celulare și acesta este rolul lor important de construcție.

Energie.

Proteinele pot servi ca sursă de energie pentru celule. Cu o lipsă de carbohidrați sau grăsimi, moleculele de aminoacizi sunt oxidate. Energia eliberată în acest caz este folosită pentru a menține procesele vitale ale organismului. În timpul postului de lungă durată, se folosesc proteine ​​din mușchi, organe limfoide, țesuturi epiteliale și ficat.

Motor (motor).

O întreagă clasă de proteine ​​motorii asigură mișcarea corpului, de exemplu, contracția musculară, inclusiv mișcarea punților de miozină în mușchi și mișcarea celulelor în interiorul corpului (de exemplu, mișcarea ameboidă a leucocitelor).

Este de fapt foarte scurtă descriere funcțiile proteinelor, care nu pot decât să demonstreze clar funcțiile și semnificația lor în organism.

Un mic videoclip pentru a înțelege despre proteine:

S-a dovedit existența a 4 niveluri de organizare structurală a unei molecule proteice.

Structura primară a proteinei– secvența de aranjare a resturilor de aminoacizi în lanțul polipeptidic. În proteine, aminoacizii individuali sunt legați unul de celălalt legături peptidice, care rezultă din interacțiunea grupărilor a-carboxil și a-amino ale aminoacizilor.

Până în prezent, structura primară a zeci de mii de proteine ​​diferite a fost descifrată. Pentru a determina structura primară a unei proteine, compoziția de aminoacizi este determinată folosind metode de hidroliză. Apoi se determină natura chimică a aminoacizilor terminali. Următorul pas este determinarea secvenței de aminoacizi din lanțul polipeptidic. În acest scop, se utilizează hidroliza parțială selectivă (chimică și enzimatică). Este posibil să se utilizeze analiza de difracție cu raze X, precum și date despre secvența de nucleotide complementară a ADN-ului.

Structura secundară a proteinei– configurația lanțului polipeptidic, adică o metodă de împachetare a unui lanț polipeptidic într-o conformație specifică. Acest proces nu decurge haotic, ci în conformitate cu programul încorporat în structura primară.

Stabilitatea structurii secundare este asigurată în principal de legăturile de hidrogen, dar o anumită contribuție o au legăturile covalente - peptidă și disulfură.

Este considerat cel mai probabil tip de structură a proteinelor globulare a-helix. Răsucirea lanțului polipeptidic are loc în sensul acelor de ceasornic. Fiecare proteină este caracterizată printr-un anumit grad de elicoidalizare. Dacă lanțurile hemoglobinei sunt 75% elicoidale, atunci pepsina este de doar 30%.

Se numește tipul de configurație a lanțurilor polipeptidice găsite în proteinele părului, mătăsii și mușchilor b-structuri. Segmentele lanțului peptidic sunt aranjate într-un singur strat, formând o figură asemănătoare unei foi pliate într-un acordeon. Stratul poate fi format din două sau mai multe lanțuri peptidice.

În natură, există proteine ​​a căror structură nu corespunde nici structurii β sau a, de exemplu, colagenul este o proteină fibrilă care alcătuiește cea mai mare parte a țesutului conjunctiv din corpul uman și animal.

Structura terțiară a proteinelor– orientarea spațială a helixului polipeptidic sau modul în care lanțul polipeptidic este așezat într-un anumit volum. Prima proteină a cărei structură terțiară a fost elucidată prin analiza de difracție cu raze X a fost mioglobina de cașlot (Fig. 2).

În stabilizarea structurii spațiale a proteinelor, pe lângă legăturile covalente, rolul principal îl au legăturile necovalente (hidrogen, interacțiuni electrostatice ale grupărilor încărcate, forțe intermoleculare van der Waals, interacțiuni hidrofobe etc.).

Conform conceptelor moderne, structura terțiară a unei proteine, după terminarea sintezei sale, se formează spontan. De bază forță motrice este interacțiunea radicalilor de aminoacizi cu moleculele de apă. În acest caz, radicalii de aminoacizi hidrofobi nepolari sunt scufundați în interiorul moleculei proteice, iar radicalii polari sunt orientați spre apă. Procesul de formare a structurii spațiale native a unui lanț polipeptidic este numit pliere. Proteine ​​numite însoţitori. Ei participă la pliere. Au fost descrise o serie de boli ereditare umane, a căror dezvoltare este asociată cu tulburări datorate mutațiilor în procesul de pliere (pigmentoză, fibroză etc.).

Folosind metode de analiză prin difracție de raze X, s-a dovedit existența unor niveluri de organizare structurală a moleculei proteice, intermediare între structurile secundare și terțiare. Domeniu este o unitate structurală globulară compactă în cadrul unui lanț polipeptidic (Fig. 3). Au fost descoperite multe proteine ​​(de exemplu, imunoglobuline), constând din domenii de structură și funcții diferite, codificate de gene diferite.

Toate proprietățile biologice ale proteinelor sunt asociate cu păstrarea structurii lor terțiare, care se numește nativ. Globulul proteic nu este o structură absolut rigidă: sunt posibile mișcări reversibile ale unor părți ale lanțului peptidic. Aceste modificări nu perturbă conformația generală a moleculei. Conformația unei molecule de proteine ​​este influențată de pH-ul mediului, puterea ionică a soluției și interacțiunea cu alte substanțe. Orice influență care duce la perturbarea conformației native a moleculei este însoțită de pierderea parțială sau completă a proprietăților biologice ale proteinei.

Structura proteinelor cuaternare- o metodă de așezare în spațiu a lanțurilor polipeptidice individuale care au aceeași structură primară, secundară sau terțiară aceeași sau diferită și formarea unei formațiuni macromoleculare unificate structural și funcțional.

Se numește o moleculă de proteină constând din mai multe lanțuri polipeptidice oligomerși fiecare lanț inclus în el - protomer. Proteinele oligomerice sunt adesea construite dintr-un număr par de protomeri, de exemplu, molecula de hemoglobină este formată din două lanțuri a- și două b-polipeptide (Fig. 4).

Aproximativ 5% dintre proteine ​​au o structură cuaternară, incluzând hemoglobina și imunoglobulinele. Structura subunității este caracteristică multor enzime.

Moleculele proteice care alcătuiesc o proteină cu structură cuaternară se formează separat pe ribozomi și numai după terminarea sintezei formează o structură supramoleculară comună. O proteină dobândește activitate biologică numai atunci când protomerii ei constituenți sunt combinați. La stabilizarea structurii cuaternare participă aceleași tipuri de interacțiuni ca și la stabilizarea structurii terțiare.

Unii cercetători recunosc existența unui al cincilea nivel de organizare structurală a proteinelor. Acest metabolii - complexe macromoleculare polifuncționale de diverse enzime care catalizează întreaga cale de transformări a substratului (sintetaze superioare de acizi grași, complex de piruvat dehidrogenază, lanț respirator).

1. Structura unei proteine ​​este determinată:

1) un grup de gene 2) o genă

3) o moleculă de ADN 4) totalitatea genelor unui organism

2. Gena codifică informații despre secvența monomerilor din moleculă:

1) ARNt 2) AA 3) glicogen 4) ADN

3. Tripleții se numesc anticodoni:

1) ADN 2) t-ARN 3) i-ARN 4) r-ARN

4. Schimbul plastic constă în principal din reacții:

1) descompunerea substanţelor organice 2) descompunerea substanţelor anorganice

3) sinteza substanțelor organice 4) sinteza substanțelor anorganice

5. Sinteza proteinelor într-o celulă procariotă are loc:

1) pe ribozomi din nucleu 2) pe ribozomi din citoplasmă 3) pe peretele celular

6. Procesul de difuzare are loc:

1) în citoplasmă 2) în nucleu 3) în mitocondrii

4) pe membranele reticulului endoplasmatic rugos

7. Sinteza are loc pe membranele reticulului endoplasmatic granular:

1)ATP; 2) carbohidrați; 3) lipide; 4) proteine.

8. Un triplet codifică:

1. un AK 2 un semn al unui organism 3. mai multe AK

13. Etapele biosintezei proteinelor.

1.transcriere, traducere 2.transformare, traducere

3.transorganizare, transcriere

14. Antidonul ARNt este format din nucleotide UCG. Care triplet ADN este complementar acestuia?

1.UUG 2. TTC 3. TCG

2) o moleculă constând din două catene noi de ADN

4) o moleculă fiică constând dintr-o catenă de ADN veche și una nouă

18. Modelul pentru sinteza unei molecule de ARNm în timpul transcripției este:

1) întreaga moleculă de ADN 2) complet unul dintre lanțurile moleculei de ADN

4) în unele cazuri unul dintre lanțurile moleculei de ADN, în altele – întreaga moleculă de ADN.

19. Procesul de auto-duplicare a unei molecule de ADN.

1.replicare 2.reparare

3. reîncarnare

20. În timpul biosintezei proteinelor într-o celulă, energia ATP:

1) consumat 2) depozitat

21. În celulele somatice ale unui organism multicelular:

1) set variat gene și proteine ​​2) același set de gene și proteine

3) același set de gene, dar un set diferit de proteine

23. Care dintre procese nu are loc în celulele cu nicio structură și funcție:

1) sinteza proteinelor 2) metabolismul 3) mitoza 4) meioza

24. Conceptul de „transcriere” se referă la procesul:

1) duplicarea ADN-ului 2) sinteza ARNm pe ADN

3) transferul ARNm la ribozomi 4) crearea de molecule proteice pe polizom

25. O secțiune a unei molecule de ADN care poartă informații despre o moleculă de proteină este:

1)genă 2)fenotip 3)genom 4)genotip

26. Transcrierea la eucariote are loc în:

1) citoplasmă 2) membrana endoplasmatică 3) lizozomi 4) nucleu

27. Sinteza proteinelor are loc în:

1) reticul endoplasmatic granular

2) reticul endoplasmatic neted 3) nucleu 4) lizozomi

28. Un aminoacid este codificat:

1) patru nucleotide 2) două nucleotide

29. Un triplet de nucleotide ATC dintr-o moleculă de ADN va corespunde unui codon al unei molecule de ARNm:

1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) TsAU

30. Semnele de punctuație ale codului genetic:

1. codifică anumite proteine ​​2. declanșează sinteza proteinelor

3. opri sinteza proteinelor

31. Procesul de auto-duplicare a unei molecule de ADN.

1. replicare 2. reparare 3. reîncarnare

32. Funcția ARNm în procesul de biosinteză.

1.depozitarea informațiilor ereditare 2.transportul AK la ribozomi

33. Procesul prin care tARN-urile aduc aminoacizi la ribozomi.

1.transcriere 2.traducere 3.transformare

34. Ribozomi care sintetizează aceeași moleculă proteică.

1.cromozom 2.polizom 3.megacromozom

35. Procesul prin care aminoacizii formează o moleculă proteică.

1.transcriere 2.traducere 3.transformare

36. Reacțiile de sinteză a matricei includ...

1.Replicarea ADN 2.transcriere, traducere 3.ambele răspunsuri sunt corecte

37. Un triplet de ADN poartă informații despre:

1.Secvențe de aminoacizi dintr-o moleculă proteică

38. Gena codifică informații despre:

1) structura proteinelor, grăsimilor și carbohidraților 2) structura primară a proteinelor

3) secvențe de nucleotide din ADN

4) secvențe de aminoacizi în 2 sau mai multe molecule de proteine

39. Sinteza ARNm începe cu:

1) separarea ADN-ului în două catene 2) interacțiunea dintre enzima ARN polimerază și gena

40. Transcrierea are loc:

1) în nucleu 2) pe ribozomi 3) în citoplasmă 4) pe canalele RE netede

41. Sinteza proteinelor nu are loc pe ribozomi în:

1) patogen al tuberculozei 2) albine 3) agaric muscă 4) bacteriofag

42. În timpul translației, matricea pentru asamblarea lanțului polipeptidic al unei proteine ​​este:

1) ambele catene ale ADN-ului 2) una dintre catenele moleculei de ADN

3) o moleculă de ARNm 4) în unele cazuri unul dintre lanțurile de ADN, în altele – o moleculă de ARNm