Elemente chimice incluse în mod necesar într-o moleculă de proteină. Ce sunt proteinele? În același timp, au apărut date care indică un set diferit de aminoacizi în diferite proteine. Dar modelele care guvernează secvența de aminoacizi în structuri

Compoziția chimică a proteinelor.

3.1. Legătura peptidică

Proteinele sunt polimeri neregulați formați din reziduuri de α-aminoacizi, a căror formulă generală într-o soluție apoasă la valori de pH apropiate de neutru poate fi scrisă ca NH 3 + CHRCOO – . Reziduurile de aminoacizi din proteine sunt legate printr-o legătură amidă între grupările α-amino și α-carboxil. Legătura peptidică între două-reziduurile de aminoacizi sunt de obicei numite legătură peptidică , iar polimerii construiți din reziduuri de α-aminoacizi conectate prin legături peptidice se numesc polipeptide. O proteină, ca structură semnificativă din punct de vedere biologic, poate fi fie o polipeptidă, fie mai multe polipeptide care formează un singur complex ca rezultat al interacțiunilor non-covalente.

3.2. Compoziția elementară a proteinelor

Când se studiază compoziția chimică a proteinelor, este necesar să se afle, în primul rând, din ce elemente chimice constau și, în al doilea rând, structura monomerilor lor. Pentru a răspunde la prima întrebare, se determină compoziția cantitativă și calitativă a elementelor chimice ale proteinei. Analiza chimică a arătat prezent în toate proteinele carbon (50-55%), oxigen (21-23%), azot (15-17%), hidrogen (6-7%), sulf (0,3-2,5%). Fosfor, iod, fier, cupru și alte macro și microelemente, în cantități variate, adesea foarte mici, s-au găsit și în compoziția proteinelor individuale.

Conținutul de elemente chimice de bază din proteine poate varia, cu excepția azotului, a cărui concentrație este caracterizată de cea mai mare constanță și este în medie de 16%. În plus, conținutul de azot al altor materii organice este scăzut. În conformitate cu aceasta, s-a propus să se determine cantitatea de proteine de către azotul inclus în compoziția sa. Știind că 1 g de azot este conținut în 6,25 g de proteină, cantitatea de azot găsită se înmulțește cu un factor de 6,25 și se obține cantitatea de proteină.

Pentru a determina natura chimică a monomerilor proteici, este necesar să rezolvăm două probleme: împărțiți proteina în monomeri și aflați compoziția lor chimică. Descompunerea proteinelor în părțile sale componente se realizează prin hidroliză - fierbere prelungită a proteinei cu acizi minerali puternici (hidroliza acidă) sau motive (hidroliza alcalina). Metoda cea mai des folosită este fierberea la 110°C cu HCl timp de 24 de ore. În etapa următoare se separă substanțele incluse în hidrolizat. În acest scop se folosesc diverse metode, cel mai adesea cromatografia (pentru mai multe detalii vezi capitolul „Metode de cercetare...”). Partea principală a hidrolizatelor separate sunt aminoacizii.

3.3. Aminoacizi

În prezent, până la 200 de aminoacizi diferiți au fost găsiți în diferite obiecte ale naturii vii. În corpul uman, de exemplu, există aproximativ 60 dintre ei. Cu toate acestea, proteinele conțin doar 20 de aminoacizi, uneori numiți naturali.

Aminoacizii sunt acizi organici în care atomul de hidrogen al atomului de carbon  este înlocuit cu o grupare amino - NH2. Prin urmare, prin natura chimică, aceștia sunt α-aminoacizi cu formula generală:

H – C  – NH 2

Din această formulă este clar că toți aminoacizii includ următoarele grupe generale: – CH 2, – NH 2, – COOH. Lanțuri laterale (radicale - R

) aminoacizii diferă. După cum se poate observa din Anexa I, natura chimică a radicalilor este diversă: de la atomul de hidrogen la compuși ciclici. Radicalii sunt cei care determină caracteristicile structurale și funcționale ale aminoacizilor.

Toți aminoacizii, cu excepția celui mai simplu acid aminoacetic glicină (NH 3 + CH 2 COO ) au un atom de C chiral și pot exista sub forma a doi enantiomeri (izomeri optici):

COO – COO – Lanțuri laterale (radicale -Lanțuri laterale (radicale - NH3+

NH3+L-izomerL

Toate proteinele studiate în prezent conțin doar aminoacizi din seria L, în care, dacă luăm în considerare atomul chiral din partea atomului de H, grupările NH 3 +, COO  și radicalul R sunt situate în sensul acelor de ceasornic. Atunci când se construiește o moleculă de polimer semnificativă din punct de vedere biologic, necesitatea de a o construi dintr-un enantiomer strict definit este evidentă - dintr-un amestec racemic de doi enantiomeri s-ar obține un amestec inimaginabil de complex de diastereoizomeri. Întrebarea de ce viața pe Pământ se bazează pe proteine construite special din L-, și nu D--aminoacizi, rămâne încă un mister intrigant. Trebuie remarcat faptul că D-aminoacizii sunt destul de răspândiți în natura vie și, în plus, fac parte din oligopeptidele semnificative biologic. Proteinele sunt construite din douăzeci de α-aminoacizi bazici, dar restul, aminoacizi destul de diverși, sunt formați din aceste 20 de reziduuri de aminoacizi deja în molecula proteică. Printre astfel de transformări, trebuie să remarcăm în primul rând formarea în timpul oxidării a două reziduuri de cisteină din lanțurile peptidice deja formate. Ca rezultat, se formează un reziduu de acid diaminodicarboxilic din două reziduuri de cisteină cistina (Vezi Anexa I). În acest caz, reticularea are loc fie în cadrul unui lanț polipeptidic, fie între două lanțuri diferite. Ca o proteină mică având două lanțuri polipeptidice, conectate prin punți disulfurice, precum și legături încrucișate în cadrul unuia dintre lanțurile polipeptidice:

GIVEQCCASVCSLYQLENYCN

FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFYTPKA

Un exemplu important de modificare a resturilor de aminoacizi este conversia resturilor de prolină în reziduuri hidroxiprolina :

N – CH – CO – N – CH – CO –

CH2CH2CH2CH2

CH2CHOH

Această transformare are loc, și la scară semnificativă, odată cu formarea unei importante componente proteice a țesutului conjunctiv - colagen .

Un alt tip foarte important de modificare a proteinei este fosforilarea grupărilor hidroxil ale reziduurilor de serină, treonină și tirozină, de exemplu:

– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –

CH 2 OH CH 2 OPO 3 2 –

Aminoacizii dintr-o soluție apoasă sunt în stare ionizată datorită disocierii grupărilor amino și carboxil care fac parte din radicali. Cu alte cuvinte, sunt compuși amfoteri și pot exista fie ca acizi (donatori de protoni), fie ca baze (acceptori donatori).

Toți aminoacizii, în funcție de structura lor, sunt împărțiți în mai multe grupuri:

Aciclic. Aminoacizi monoaminomonocarboxilici Conțin o amină și o grupare carboxil sunt neutre într-o soluție apoasă. Unele dintre ele au caracteristici structurale comune, ceea ce ne permite să le luăm în considerare împreună:

Glicina și alanina. Glicina (glicocol sau acid aminoacetic) este optic inactiv - este singurul aminoacid care nu are enantiomeri. Glicina este implicată în formarea acizilor nucleici și biliari, hem, și este necesară pentru neutralizarea produselor toxice din ficat. Alanina este folosită de organism în diferite procese ale metabolismului carbohidraților și energetic.

Izomerul său -alanina este o componentă a vitaminei acidului pantotenic, coenzimei A (CoA) și extractivelor musculare. Serina si treonina.

Ei aparțin grupului de hidroxiacizi, deoarece au o grupare hidroxil. Serina este o componentă a diferitelor enzime, principala proteină a laptelui - cazeina, precum și a multor lipoproteine. Aminoacizi care conțin un atom de sulf. Importanța cisteinei este determinată de prezența unei grupe sulfhidril (– SH) în compoziția sa, care îi conferă capacitatea de a oxida cu ușurință și de a proteja organismul de substanțe cu capacitate oxidativă mare (în caz de leziuni prin radiații, intoxicații cu fosfor). ). Metionina se caracterizează prin prezența unei grupe metil ușor mobilă, care este utilizată pentru sinteza compușilor importanți din organism (colină, creatină, timină, adrenalină etc.)

Valină, leucină și izoleucină. Sunt aminoacizi ramificați care participă activ la metabolism și nu sunt sintetizați în organism.

Aminoacizi monoaminodicarboxilici au o amină și două grupe carboxil și dau o reacție acidă în soluție apoasă. Acestea includ acizii aspartic și glutamic, asparagina și glutamina. Ele fac parte din mediatorii inhibitori ai sistemului nervos.

Aminoacizi diaminomonocarboxiliciîntr-o soluţie apoasă au o reacţie alcalină datorită prezenţei a două grupări amine. Lizina, care le aparține, este necesară pentru sinteza histonelor și, de asemenea, într-o serie de enzime. Arginina este implicată în sinteza ureei și creatinei.

Ciclic. Acești aminoacizi au un inel aromatic sau heterociclic și, de regulă, nu sunt sintetizați în corpul uman și trebuie aprovizionați cu alimente. Ei participă activ la diferite procese metabolice. Aşa

Fenil-alanina servește ca sursă principală pentru sinteza tirozinei, un precursor al unui număr de substanțe importante din punct de vedere biologic: hormoni (tiroxină, adrenalină) și unii pigmenți. Triptofanul, pe lângă participarea la sinteza proteinelor, servește ca o componentă a vitaminei PP, serotoninei, triptaminei și a unui număr de pigmenți. Histidina este necesară pentru sinteza proteinelor și este un precursor al histaminei, care afectează tensiunea arterială și secreția de suc gastric.

Proprietăți

Proteinele sunt compuși cu greutate moleculară mare. Aceștia sunt polimeri formați din sute și mii de resturi de aminoacizi - monomeri.

Proteinele au o greutate moleculară mare, unele sunt solubile în apă, sunt capabile să se umfle și sunt caracterizate prin activitate optică, mobilitate într-un câmp electric și alte proprietăți.

Proteinele intră activ în reacții chimice. Această proprietate se datorează faptului că aminoacizii care alcătuiesc proteinele conțin diferite grupe funcționale care pot reacționa cu alte substanțe. Este important ca astfel de interacțiuni să apară și în interiorul moleculei de proteine, ducând la formarea de peptide, hidrogen disulfurat și alte tipuri de legături. La radicalii de aminoacizi și, în consecință, greutate moleculară proteine variază de la 10.000 la 1.000.000. Astfel, ribonucleaza (o enzimă care descompune ARN-ul) conține 124 de resturi de aminoacizi și greutatea sa moleculară este de aproximativ 14.000 Mioglobina (proteina musculară), constând din 153 de reziduuri de aminoacizi, are o greutate moleculară 0,17. și hemoglobină - 64.500 (574 resturi de aminoacizi). Alte proteine au masuri moleculare mai mari: β-globulina (formeaza anticorpi) este formata din 1250 de aminoacizi si are o greutate moleculara de aproximativ 150.000, iar greutatea moleculara a enzimei glutamat dehidrogenaza depaseste 1.000.000.

Veverițe

Cursul 2

Funcțiile proteinelor

Compoziția chimică a proteinelor

Caracteristicile aminoacizilor proteinogeni

Structura proteinei

Clasificarea proteinelor

Proprietățile proteinelor și metodele de cercetare

Proteinele sunt structural componente ale organelor și țesuturilor, exponate enzimatic activitatea (enzimele) sunt implicate în reglarea metabolismului. Transport proteinele care transferă protoni și electroni prin membrane oferă bioenergetică: absorbția luminii, respirația, producția de ATP. Piese de schimb proteinele (caracteristice mai ales plantelor) se depun în semințe și sunt folosite pentru hrănirea răsadurilor în timpul procesului de germinare. Prin arderea ATP, proteinele furnizează mecanic activitate, participă la mișcarea citoplasmei și a altor organite celulare. Important de protecţie funcția proteinelor: enzimele hidrolitice ale lizozomilor și vacuolelor descompun substanțele nocive care intră în celulă; glicoproteinele sunt implicate în protejarea plantelor de agenți patogeni; proteinele îndeplinesc funcții de crioprotecție și antigel. O singură proteină poate avea două sau mai multe funcții (unele proteine de membrană pot avea funcții structurale și enzimatice).

Diversitatea uimitoare a funcțiilor proteinelor și abundența ridicată se reflectă în numele lor - proteine(din greaca " protos» - primar, cel mai important). De regulă, conținutul de proteine din plante este mai mic decât la animale: în organele vegetative, cantitatea de proteine este de obicei de 5-15% din greutatea uscată. Astfel, frunzele de timoteu conțin 7% proteine, iar frunzele de trifoi și vezica conțin 15%. Există mai multe proteine în semințe: cerealele au în medie 10-20%, leguminoasele și semințele oleaginoase - 25-35%. Semințele de soia sunt cele mai bogate în proteine - până la 40% și uneori mai mari.

În celulele vegetale, proteinele sunt de obicei asociate cu carbohidrați, lipide și alți compuși, precum și membrane, făcându-le dificil de extras și de obținere a preparatelor pure, în special din organele vegetative. În acest sens, proteinele din semințe au fost mai bine studiate la plante, unde sunt mai abundente și de unde se extrag mai ușor.

proteine - compuși organici având următoarea compoziție elementară: carbon 51-55 %; oxigen 21-23 %; hidrogen 6,6-7,3 %; azot 15-18 %; sulf 0,3-2,4%. Unele proteine mai conțin fosfor (0,2-2 %), fier si alte elemente. Un indicator caracteristic al compoziției elementare a proteinelor în toate organismele este prezența azot, în medie se ia egal 16 % . Constanța relativă a acestui indicator face posibilă utilizarea acestuia pentru determinarea cantitativă a proteinei: valoarea relativă a conținutului de azot proteic, ca procent, este înmulțită cu factorul de conversie - 6,25 (100: 16 = 6,25). În funcție de natura chimică a proteinelor - heteropolimeri, construit din rămășițe aminoacizi. Aminoacizi (AA) sunt compuși organici în ale căror molecule sunt înlocuiți unul sau mai mulți atomi de hidrogen grupări amino(- NН 2).

Proteinele sunt compuși organici complecși formați din aminoacizi. Analiza chimică a arătat că proteinele constau din următoarele elemente:

Carbon 50-55%

Hidrogen 6-7%

Oxigen 21-23%

Azot 15-17%

Sulf 0,3-2,5%.

Fosfor, iod, fier, cupru și alte macro și microsubstanțe au fost, de asemenea, găsite în compoziția proteinelor individuale.

Conținutul de elemente chimice de bază poate varia în proteine individuale, cu excepția azotului, a cărui cantitate medie este caracterizată de cea mai mare constanță și este de 16%. În acest sens, există o metodă pentru determinarea cantității de proteine pe baza azotului conținut în aceasta. Știind că 6,25 grame de proteine conțin 1 gram de azot, puteți găsi cantitatea de proteine înmulțind cantitatea găsită de azot cu un factor de 6,25.

2. 4. Aminoacizi.

Aminoacizi - acizi carboxilici al căror atom de hidrogen de carbon alfa este înlocuit cu o grupare amino. Proteinele sunt formate din aminoacizi. În prezent, sunt cunoscuți peste 200 de aminoacizi diferiți. Există aproximativ 60 dintre ele în corpul uman, iar proteinele conțin doar 20 de aminoacizi, care sunt numiți naturale sau proteinogene. 19 dintre ei sunt aminoacizi alfa, ceea ce înseamnă că o grupare amino este atașată la atomul de carbon alfa al acidului carboxilic. Formula generală a acestor aminoacizi este următoarea.

Numai aminoacidul prolina nu corespunde acestei formule este clasificat ca iminoacid.

Denumirile chimice ale aminoacizilor sunt abreviate pentru concizie, de exemplu, acid glutamic GLU, serină SEP etc. Recent, doar simboluri cu o literă au fost folosite pentru a scrie structura primară a proteinelor.

Toți aminoacizii au grupe comune: -CH2, -NH2, -COOH, ei conferă proprietăți chimice generale proteinelor și radicalilor, a căror natură chimică este diversă. Ele determină caracteristicile structurale și funcționale ale aminoacizilor.

Clasificarea aminoacizilor se bazează pe proprietățile lor fizico-chimice.

După structura radicalilor:

Ciclic - homociclic FEN, TIR, heterociclic TRI, GIS.

Aciclic - monoaminomonocarboxilic GLY, ALA, SER, CIS, TRE, MET, VAL, LEI, ILEY, NLEY, monoaminodicarbonic ASP, GLU, diaminomonocarbonic LIZ, ARG.

Prin formarea în organism:

Înlocuit - poate fi sintetizat în organism din substanțe de natură proteică și neproteică.

Esentiale - nu pot fi sintetizate in organism, de aceea trebuie alimentate doar cu alimente - toti aminoacizii ciclici, TRE, VAL, LEI, IL.

Semnificația biologică a aminoacizilor:

Ele fac parte din proteinele corpului uman.

Ele fac parte din peptidele corpului uman.

Multe substanțe biologic active cu greutate moleculară mică se formează în organism din aminoacizi: GABA, amine biogene etc.

Unii hormoni din organism sunt derivați ai aminoacizilor (hormoni tiroidieni, adrenalină).

Precursori ai bazelor azotate care alcătuiesc acizii nucleici.

Precursori ai porfirinelor utilizate pentru biosinteza hemului pentru hemoglobină și mioglobină.

Precursori ai bazelor azotate care fac parte din lipide complexe (colina, etanolamina).

Participa la biosinteza mediatorilor din sistemul nervos (acetilcolina, dopamina, serotonina, norepinefrina etc.).

Proprietățile aminoacizilor:

Bine solubil în apă.

Într-o soluție apoasă ele există ca un amestec de echilibru al unui ion bipolar, forme cationice și anionice ale moleculei.

Echilibrul depinde de pH-ul mediului.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + OH R R + H

Forma cationică Ion bipolar Forma anioică

pH alcalin Mediu acid

Capabil să se deplaseze într-un câmp electric, care este folosit pentru a separa aminoacizii folosind electroforeză.

Ele prezintă proprietăți amfotere.

Ele pot juca rolul unui sistem tampon, deoarece poate reacționa ca bază slabă și acid slab.

Acum a venit rândul uneia dintre cele mai importante probleme din mediul culturism - proteinele. Acesta este un subiect fundamental, deoarece proteinele sunt principalul material de construcție al mușchilor și datorită acestuia (proteinei) rezultatele exercițiilor constante sunt vizibile (sau, alternativ, nu sunt vizibile). Subiectul nu este foarte ușor, dar dacă îl înțelegi bine, pur și simplu nu te vei putea priva de mușchii sculptați.

Nu toți cei care se consideră culturiști sau pur și simplu merg la sală sunt bine versați în tema proteinelor. De obicei, cunoștințele se termină undeva la limita de „proteinele sunt bune și ar trebui să le mănânci”. Astăzi trebuie să înțelegem profund și temeinic probleme precum:

Structura și funcțiile proteinelor;

Mecanisme de sinteză a proteinelor;

Cum proteinele construiesc mușchii și așa mai departe.

În general, să ne uităm la fiecare mic detaliu din alimentația culturiștilor și să le acordăm o atenție deosebită.

Proteine: începând cu teorie

După cum s-a menționat de mai multe ori în materialele anterioare, alimentele intră în corpul uman sub formă de nutrienți: proteine, grăsimi, carbohidrați, vitamine, minerale. Dar nu s-au menționat niciodată informații despre cât de mult trebuie consumate anumite substanțe pentru a atinge anumite obiective. Astăzi vom vorbi și despre asta.

Dacă vorbim despre definiția proteinei, atunci cea mai simplă și mai înțeleasă afirmație va fi afirmația lui Engels că existența corpurilor proteice este viață. Aici devine imediat clar: fără proteine - fără viață. Dacă luăm în considerare această definiție în ceea ce privește culturismul, atunci fără proteine nu vor exista mușchi sculptați. Acum este timpul să ne scufundăm puțin în știință.

Proteina (proteina) este o substanță organică cu molecul mare, care constă din acizi alfa. Aceste particule minuscule sunt conectate într-un singur lanț prin legături peptidice. Proteina conține 20 de tipuri de aminoacizi (9 dintre ei sunt esențiali, adică nu sunt sintetizați în organism, iar restul de 11 sunt înlocuibili).

Cele de neînlocuit includ:
leucină;
Valin;
izoleucină;
triptofan;
Histidină;
Treonină;
Metionină;
Fenilalanina.

Elementele înlocuibile includ:

alanina;
serin;
Cistina;
argentină;
tirozină;
Prolina;
glicină;
asparagină;
Glutamina;
Acizi aspartic și glutamic.

Pe lângă acești aminoacizi incluși în compoziție, există și alții care nu sunt incluși în compoziție, dar joacă un rol important. De exemplu, acidul gamma-aminobutiric este implicat în transmiterea impulsurilor nervoase în sistemul nervos. dioxifenilalanina are aceeași funcție. Fără aceste substanțe, antrenamentul s-ar transforma în ceva de neînțeles, iar mișcările ar fi similare cu smuciturile aleatorii ale unei amibe.

Cei mai importanți aminoacizi pentru organism (dacă îl luăm în considerare din punct de vedere al metabolismului) sunt:

Valin;

Acești aminoacizi sunt cunoscuți și ca BCAA.

Fiecare dintre cei trei aminoacizi joacă un rol important în procesele asociate cu componentele energetice ale funcției musculare. Iar pentru ca aceste procese să se desfășoare cât mai corect și eficient, fiecare dintre ele (aminoacizi) trebuie să facă parte din alimentația zilnică (împreună cu alimentele naturale sau ca suplimente). Pentru a obține date specifice despre cât de mult trebuie să consumați aminoacizi importanți, consultați tabelul:

Toate proteinele conțin elemente precum:

Carbon;
Hidrogen;
Sulf;
Oxigen;
Azot;
Fosfor.

Având în vedere acest lucru, este foarte important să nu uităm de un astfel de concept precum balanța de azot. Corpul uman poate fi numit un fel de stație de procesare a azotului. Și totul pentru că azotul nu intră doar în organism împreună cu alimentele, ci este și eliberat din acesta (în timpul descompunerii proteinelor).

Diferența dintre cantitatea de azot consumată și eliberată este bilanțul de azot. Poate fi fie pozitiv (când se consumă mai mult decât se excretă) sau negativ (divers). Și dacă vrei să câștigi masă musculară și să construiești mușchi frumoși, sculptați, acest lucru va fi posibil doar în condițiile unui echilibru pozitiv de azot.

Important:

În funcție de cât de antrenat este sportivul, pot fi necesare cantități diferite de azot pentru a menține nivelul necesar de echilibru de azot (pe 1 kg de greutate corporală). Numerele medii sunt:

Un sportiv cu experiență existentă (aproximativ 2-3 ani) - 2g la 1kg greutate corporală;
Sportiv începător (până la 1 an) - 2 sau 3 g la 1 kg de greutate corporală.

Dar proteina nu este doar un element structural. De asemenea, este capabil să îndeplinească o serie de alte funcții importante, care vor fi discutate mai detaliat mai jos.

Despre funcțiile proteinelor

Proteinele sunt capabile să îndeplinească nu numai funcția de creștere (care este atât de interesantă pentru culturisti), ci și multe altele, la fel de importante:

Corpul uman este un sistem inteligent care el însuși știe cum și ce ar trebui să funcționeze. Deci, de exemplu, organismul știe că proteinele pot acționa ca o sursă de energie pentru muncă (forțe de rezervă), dar va fi nepotrivit să cheltuiți aceste rezerve, așa că este mai bine să descompuneți carbohidrații. Cu toate acestea, atunci când organismul conține o cantitate mică de carbohidrați, organismul nu are de ales decât să descompună proteinele. Prin urmare, este foarte important să vă amintiți să aveți suficienți carbohidrați în dieta dumneavoastră.

Fiecare tip individual de proteină are un efect diferit asupra organismului și promovează creșterea musculară în moduri diferite. Acest lucru se datorează compoziției chimice diferite și caracteristicilor structurale ale moleculelor. Acest lucru duce doar la faptul că sportivul trebuie să-și amintească sursele de proteine de înaltă calitate, care vor acționa ca materiale de construcție pentru mușchi. Aici rolul cel mai important este dat unei asemenea valori precum valoarea biologică a proteinelor (cantitatea care se depune în organism după consumul a 100 de grame de proteine). O altă nuanță importantă este că, dacă valoarea biologică este egală cu unu, atunci această proteină conține întregul set necesar de aminoacizi esențiali.

Important: Să luăm în considerare importanța valorii biologice folosind un exemplu: la un ou de găină sau de prepeliță coeficientul este 1, iar la grâu este exact jumătate (0,54). Deci, se dovedește că, chiar dacă produsele conțin aceeași cantitate de proteine necesare la 100 g de produs, mai multe dintre ele vor fi absorbite din ouă decât din grâu.

De îndată ce o persoană consumă proteine în interior (cu alimente sau ca aditivi alimentari), acestea încep să se descompună în tractul gastrointestinal (mulțumită enzimelor) în produse mai simple (aminoacizi), apoi în:

Apă;
dioxid de carbon;
Amoniac.

După aceasta, substanțele sunt absorbite în sânge prin pereții intestinali și apoi transportate în toate organele și țesuturile.

Proteine atât de diferite

Cel mai bun aliment proteic este considerat a fi cel de origine animală, deoarece conține mai mulți nutrienți și aminoacizi, însă proteinele vegetale nu trebuie neglijate. În mod ideal, raportul ar trebui să arate astfel:

70-80% din alimente sunt de origine animală;
20-30% din alimente sunt de origine vegetală.

Dacă luăm în considerare proteinele în funcție de gradul lor de digestibilitate, acestea pot fi împărțite în două mari categorii:

Rapid. Moleculele sunt descompuse în cele mai simple componente ale lor foarte rapid:

Peşte;
Piept de pui;
ouă;
Fructe de mare.

Lent. Molecula se descompune foarte lent la cele mai simple componente ale sale:

Brânză de vacă.

Dacă privim proteinele prin prisma culturismului, înseamnă proteine (proteine) foarte concentrate. Cele mai comune proteine sunt considerate a fi (în funcție de modul în care sunt obținute din alimente):

Din zer – este cel mai rapid absorbit, extras din zer și are cea mai mare valoare biologică;
Din ouă - absorbit în 4-6 ore și se caracterizează printr-o valoare biologică ridicată;
Din boabe de soia - un nivel ridicat de valoare biologică și absorbție rapidă;
Cazeina - durează mai mult pentru digerare decât altele.

Sportivii vegetarieni trebuie să-și amintească un lucru: proteina vegetală (din soia și ciuperci) este incompletă (în special în ceea ce privește compoziția de aminoacizi).

Prin urmare, nu uitați să țineți cont de toate aceste informații importante atunci când vă modelați dieta. Este deosebit de important sa tii cont de aminoacizii esentiali si sa le mentinem echilibrul atunci cand consumi. În continuare, să vorbim despre structura proteinelor

Câteva informații despre structura proteinelor

După cum știți deja, proteinele sunt substanțe organice complexe cu molecul înalt, care au o organizare structurală pe 4 niveluri:

Primar;
Secundar;
Terţiar;
Cuaternar.

Nu este deloc necesar ca un sportiv să aprofundeze detaliile modului în care sunt aranjate elementele și conexiunile din structurile proteice, dar acum trebuie să ne ocupăm de partea practică a acestei probleme.

Unele proteine sunt absorbite într-o perioadă scurtă de timp, în timp ce altele necesită mult mai mult. Și asta depinde, în primul rând, de structura proteinelor. De exemplu, proteinele din ouă și lapte sunt absorbite foarte repede datorită faptului că sunt sub formă de molecule individuale care sunt ondulate în bile. În procesul de alimentație, unele dintre aceste conexiuni se pierd și devine mult mai ușor pentru organism să asimileze structura proteică modificată (simplificată).

Desigur, ca urmare a tratamentului termic, valoarea nutritivă a alimentelor scade oarecum, dar acesta nu este un motiv pentru a consuma alimente crude (nu fierbeți ouăle sau fierbeți laptele).

Important: dacă doriți să mâncați ouă crude, atunci în loc de ouă de găină puteți mânca ouă de prepeliță (prepelițele nu sunt susceptibile la salmoneloză, deoarece temperatura lor corporală este mai mare de 42 de grade).

Când vine vorba de carne, fibrele lor nu sunt inițial destinate să fie consumate. Sarcina lor principală este de a genera putere. Din această cauză fibrele de carne sunt dure, reticulate și greu de digerat. Gătitul cărnii face acest proces puțin mai ușor și ajută tractul gastrointestinal să descompună legăturile încrucișate din fibre. Dar chiar și în astfel de condiții, va dura între 3 și 6 ore pentru a digera carnea. Ca un bonus pentru un astfel de „chin”, creatina este o sursă naturală de performanță și putere sporită.

Majoritatea proteinelor vegetale se găsesc în leguminoase și în diferite semințe. Legăturile de proteine din ele sunt „ascunse” destul de strâns, așa că pentru a le scoate pentru ca organismul să funcționeze, este nevoie de mult timp și efort. Proteina din ciuperci este, de asemenea, greu de digerat. Mijlocul de aur în lumea proteinelor vegetale este soia, care este ușor digerabilă și are o valoare biologică suficientă. Dar asta nu înseamnă că soia singură va fi suficientă, proteina sa este incompletă, așa că trebuie combinată cu proteine de origine animală.

Și acum este momentul să aruncăm o privire mai atentă la alimentele care au cel mai mare conținut de proteine, pentru că vor ajuta la construirea mușchilor sculptați:

După ce ați studiat cu atenție tabelul, vă puteți crea imediat dieta ideală pentru întreaga zi. Principalul lucru aici este să nu uităm de principiile de bază ale nutriției raționale, precum și de cantitatea necesară de proteine care este consumată în timpul zilei. Pentru a consolida materialul, iată un exemplu:

Este foarte important să nu uitați că trebuie să consumați o varietate de alimente proteice. Nu este nevoie să te torturi și să mănânci un piept de pui sau brânză de vaci pentru întreaga săptămână. Este mult mai eficient să alternați alimente și apoi mușchii sculptați sunt chiar după colț.

Și mai este o întrebare care trebuie rezolvată.

Cum se evaluează calitatea proteinelor: criterii

Materialul a menționat deja termenul „valoare biologică”. Dacă luăm în considerare valorile sale din punct de vedere chimic, atunci aceasta va fi cantitatea de azot care este reținută în organism (din cantitatea totală ingerată). Aceste măsurători se bazează pe faptul că, cu cât conținutul de aminoacizi esențiali esențiali este mai mare, cu atât ratele de retenție a azotului sunt mai mari.

Dar acesta nu este singurul indicator. Pe langa asta, mai sunt si altele:

Profil de aminoacizi (complet). Toate proteinele din organism trebuie să fie echilibrate ca compoziție, adică proteinele din alimente cu aminoacizi esențiali trebuie să corespundă pe deplin acelor proteine care se găsesc în corpul uman. Numai în astfel de condiții sinteza propriilor compuși proteici nu va fi perturbată și redirecționată nu spre creștere, ci spre dezintegrare.

Disponibilitatea aminoacizilor din proteine. Alimentele care conțin cantități mari de coloranți și conservanți au mai puțini aminoacizi disponibili. Tratamentul termic puternic provoacă, de asemenea, același efect.

Capacitate de asimilare. Acest indicator reflectă cât timp este nevoie pentru ca proteinele să fie descompuse în componentele lor cele mai simple și apoi absorbite în sânge.

Reciclarea proteinelor (curat). Acest indicator oferă informații despre cât de mult azot este reținut, precum și despre cantitatea totală de proteine digerate.

Eficiența proteinelor. Un indicator special care demonstrează eficacitatea unei anumite proteine asupra creșterii musculare.

Nivelul de absorbție a proteinelor pe baza compoziției de aminoacizi. Aici este important să se țină cont atât de importanța și valoarea chimică, cât și de cea biologică. Când coeficientul este egal cu unu, înseamnă că produsul este echilibrat optim și este o sursă excelentă de proteine. Acum este momentul să aruncăm o privire mai precisă asupra cifrelor pentru fiecare produs din dieta unui atlet (vezi figura):

Și acum este timpul să facem bilanțul.

Cel mai important lucru de reținut

Ar fi greșit să nu rezumam toate cele de mai sus și să nu evidențiem cel mai important lucru de reținut pentru cei care încearcă să învețe cum să navigheze în problema dificilă a creării unei diete optime pentru creșterea mușchilor sculptați. Deci, dacă doriți să includeți corect proteinele în dieta dvs., atunci nu uitați de caracteristici și nuanțe precum:

Este important ca dieta să fie dominată de proteine de origine animală mai degrabă decât de origine vegetală (într-un raport de 80% la 20%);
Cel mai bine este să combinați proteinele animale și cele vegetale în dieta dumneavoastră;
Amintiți-vă întotdeauna aportul proteic necesar în funcție de greutatea corporală (2-3g la 1 kg greutate corporală);
Fiți atenți la calitatea proteinelor pe care le consumați (adică urmăriți de unde le obțineți);
Nu treceți cu vederea aminoacizii pe care organismul nu îi poate produce singur;
Încercați să nu vă epuizați dieta și evitați prejudecățile față de anumiți nutrienți;
Pentru a vă asigura că proteinele sunt absorbite cel mai bine, luați vitamine și complexe întregi.

Ți-a plăcut? - Spune-le prietenilor tăi!

Proprietățile de bază ale proteinelor depind de structura lor chimică. Proteinele sunt compuși cu molecul mare ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi alfa, de exemplu. aminoacizi în care gruparea amino primară și gruparea carboxil sunt legate de același atom de carbon (primul atom de carbon numărând din gruparea carbonil).

Din proteine sunt izolate prin hidroliză 19-32 de tipuri de aminoacizi alfa, dar de obicei se obțin 20 de aminoacizi alfa (aceștia sunt așa-numiții proteinogenic aminoacizi). Formula lor generală:

parte comună pentru toți aminoacizii

R este un radical, adică o grupare de atomi într-o moleculă de aminoacid asociată cu un atom de carbon alfa și care nu participă la formarea coloanei vertebrale a unui lanț polipeptidic.

Printre produsele de hidroliză a multor proteine s-au găsit prolina și hidroxiprolina, care conțin o grupă imino =NH, și nu o grupă amino H 2 N- și sunt de fapt iminoacizi, nu aminoacizi.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc și se descompun la temperaturi ridicate (peste 250°C). Ușor solubil, în cea mai mare parte, în apă și insolubil în eter și alți solvenți organici.

Aminoacizii conțin simultan două grupe capabile de ionizare: o grupare carboxil, care are proprietăți acide și o grupare amino, care are proprietăți bazice, adică. aminoacizii sunt electroliți amfoteri.

În soluțiile puternic acide, aminoacizii sunt prezenți sub formă de ioni încărcați pozitiv, iar în soluțiile alcaline - sub formă de ioni negativi.

În funcție de valoarea pH-ului mediului, orice aminoacid poate avea o sarcină pozitivă sau negativă.

Valoarea pH-ului la care particulele de aminoacizi sunt neutre din punct de vedere electric este desemnată ca punct izoelectric.

Toți aminoacizii derivați din proteine, cu excepția glicinei, sunt optic activi, deoarece conțin un atom de carbon asimetric în poziția alfa.

Dintre cei 17 aminoacizi proteici optic activi, 7 sunt caracterizați prin rotirea la dreapta /+/ și 10 prin rotația la stânga /-/ a planului fasciculului polarizat, dar toți aparțin seriei L.

Aminoacizii din seria D au fost găsiți în unii compuși naturali și obiecte biologice (de exemplu, în bacterii și în antibioticele gramicidină și actinomicina). Semnificația fiziologică a aminoacizilor D și L este diferită. Aminoacizii din seria D, de regulă, fie nu sunt absorbiți deloc de animale și plante, fie sunt slab absorbiți, deoarece sistemele enzimatice ale animalelor și plantelor sunt adaptate în mod specific la L-aminoacizi. Este de remarcat faptul că izomerii optici pot fi distinși după gust: aminoacizii din seria L sunt amari sau fără gust, iar aminoacizii din seria D sunt dulci.

Toate grupele de aminoacizi sunt caracterizate prin reacții la care participă grupări amino sau grupări carboxil sau ambele. În plus, radicalii aminoacizi sunt capabili de o varietate de interacțiuni. Radicalii de aminoacizi reacţionează:

Formarea de sare;

Reacții redox;

Reacții de acilare;

Esterificare;

Amidarea;

Fosforilarea.

Aceste reacții, care conduc la formarea de produse colorate, sunt utilizate pe scară largă pentru identificarea și determinarea semi-cantitativă a aminoacizilor și proteinelor individuali, de exemplu, reacția xantoproteinelor (amidare), reacția Millon (formarea sării), reacția biuretului (sare). formarea), reacția ninhidrinei (oxidare) etc.

Proprietățile fizice ale radicalilor de aminoacizi sunt, de asemenea, foarte diverse. Aceasta se referă, în primul rând, la volumul și încărcarea acestora. Diversitatea radicalilor aminoacizi în natura chimică și proprietățile fizice determină caracteristicile multifuncționale și specifice ale proteinelor pe care le formează.

Clasificarea aminoacizilor găsiți în proteine poate fi efectuată după diferite criterii: structura scheletului de carbon, conținutul de grupe -COOH și H 2 N etc. Clasificarea cea mai rațională se bazează pe diferențele de polaritate a aminoacizilor. radicali acizi la pH 7, adică la o valoare a pH-ului corespunzătoare condiţiilor intracelulare. În conformitate cu aceasta, aminoacizii care alcătuiesc proteinele pot fi împărțiți în patru clase:

Aminoacizi cu radicali nepolari;

Aminoacizi cu radicali polari neîncărcați;

Aminoacizi cu radicali polari încărcați negativ;

Aminoacizi cu radicali polari încărcați pozitiv

Să ne uităm la structura acestor aminoacizi.

Aminoacizi cu grupe R nepolare (radicali)

Această clasă include patru aminoacizi alifatici (alanină, valină, izoleucină, leucină), doi aminoacizi aromatici (fenilalanină, triptofan), un aminoacid care conține sulf (metionină) și un iminoacid (prolină). O proprietate comună a acestor aminoacizi este solubilitatea lor mai mică în apă în comparație cu aminoacizii polari. Structura lor este următoarea:

Alanină (acid α-aminopropionic)

Valină (acid α-aminoizovaleric)

Leucină (acid α-aminoizocaproic)

Isoleucină (acid α-amino-β-metilvaleric)

Fenilalanina (acid α-amino-β-fenilpropionic)

Triptofan (acid α-amino-β-indolepropionic)

Metionină (acid α-amino-γ-metil-tiobutiric)

Prolina (acid pirolidin-α-carboxilic)

2. Aminoacizi cu grupări R polare neîncărcate (radicali)

Această clasă include un aminoacid alifatic - glicină (glicocol), doi hidroxiaminoacizi - serină și treonină, un aminoacid care conține sulf - cisteină, un aminoacid aromatic - tirozină și două amide - asparagină și glutamina.

Acești aminoacizi sunt mai solubili în apă decât aminoacizii cu grupări R nepolare, deoarece grupările lor polare pot forma legături de hidrogen cu moleculele de apă. Structura lor este următoarea:

Glicină sau glicocol (acid α-aminoacetic)

Serina (acid α-amino-β-hidroxipropionic)

Treonină (acid α-amino-β-hidroxibutiric)

Cisteină (acid α-amino-β-tiopropionic)

Tirozina (acid α-amino-β-parahidroxifenilpropionic)

Asparagină